Вышедшие номера
Home » Журнал технической физики » Год 2020, выпуск 9 » Статья стр. 1546
<<<>>>
Упругие свойства растворов гуанидин гидрохлорида различной концентрации в гигагерцовом диапазоне частот
DOI: 10.21883/JTF.2020.09.49688.48-20
Переводная версия: 10.1134/S1063784220090170
Федосеев А.И.1, Колударов И.П.1,2, Фронтцек А.В.3, Дмитриев А.В.1, Лушников С.Г.1
1Ioffe Institute, Russian Academy of Sciences, St. Petersburg, Russia
2Ecology and Evolution Unit, Okinawa Institute of Science and Technology, Onna, Kunigami-gun, Okinawa, 904-0495, Japan
3Физико-технический институт им. А.Ф. Иоффе РАН, Санкт-Петербург, Россия
Email: fedoseev@mail.ioffe.ru, sergey.lushnikov@mail.ioffe.ru
Поступила в редакцию: 10 февраля 2020 г.
В окончательной редакции: 10 февраля 2020 г.
Принята к печати: 17 февраля 2020 г.
Выставление онлайн: 21 мая 2020 г.
PDF версия
Изучены температурные зависимости скорости гиперзвука V(T) в растворах с различной концентрацией гуанидин гидрохлорида (GndHCl) с помощью мандельштам-бриллюэновского рассеяния света в диапазонах температур от 263 до 353 K. Было показано, что для низких концентраций GndHCl температурная зависимость скорости звука имеет выраженный максимум. Увеличение концентрации GndHCl в растворе сопровождается смещением максимума в область низких температур и увеличением абсолютных значений скорости звука, что означает уменьшение адиабатической сжимаемости на всем диапазоне исследуемых температур. Построена температурная зависимость адиабатической сжимаемости при малых концентрациях GndHCl. Определен вклад релаксационных процессов в температурное поведение затухания гиперзвука в растворах GndHCl. Показано, что их поведение является термоактивированным и описывается законом Аррениуса. Рассчитаны значения энергии активации релаксационных процессов. Обсуждаются возможные механизмы, лежащие в основе наблюдаемых явлений. Ключевые слова: мандельштам-брюллюэновское рассеяние света, гуанидин гидрохлорид, скорость гиперзвука, адиабатическая сжимаемость, время релаксации, энергия активации.
  1. Raczynska E.D., Cyranski M.K., Gutowski M., Rak J., Gal J.-F., Maria P.-C., Darowska M., Duczmal K. // J. Phys. Org. Chem. 2003. Vol. 16. N 2. P. 91--106. DOI: 10.1002/poc.578
  2. Bailey P.J., Pace S. // Coord. Chem. Rev. 2001. Vol. 214. N 1. P. 91--141. DOI: 10.1016/S0010-8545(00)00389-1
  3. Berlinck R.G.S. // Nat. Prod. Rep. 1999. Vol. 16. P. 339--365. DOI: 10.1039/A900338J
  4. Gopi K., Rathi B., Thirupathi N. // J. Chem. Schi. 2010. Vol. 122. N 2. P. 157--167. DOI: 10.1007/s12039-010-0017-8
  5. Yamada T., Liu X., Englert U., Yamane H., Dronskowski R. // Chem. Eur. J. 2009. Vol. 15. N 23. P. 5651--5655. DOI: 10.1002/chem.200900508
  6. Schrier M.Y., Schrier E.E. // J. Chem. Engin. Data. 1977. Vol. 22. N 1. P. 73--74. DOI: 10.1021/je60072a009
  7. Kawahara K., Tanford C. // J. Biol. Chem. 1966. Vol. 241. N 13. P. 3228--3232
  8. Hofmeister F. // Arch. Exp. Pathol. Pharmakol. 1888. Vol. 24. P. 247--260
  9. Moelbert S., Normand B., Rios P.D.L. // Biophys. Chem. 2004. Vol. 112. N 1. P. 45--57. DOI: 10.1016/j.bpc.2004.06.012
  10. Zhang Y., Cremer P.S. // Curr. Opin. Chem. Biol. 2006. Vol. 10. N 6. P. 658--663. DOI: 10.1016/j.cbpa.2006.09.020
  11. Mason P.E., Neilson G.W., Dempsey C.E., Barnes A.C., Cruickshank J.M. // PNAS. 2003. Vol. 100. N 8. P. 4557--4561. DOI: 10.1073/pnas.0735920100
  12. O'Brien E.P., Dima R.I., Brooks B., Thirumalai D. // J. Am. Chem. Soc. 2007. Vol. 129. N 23. P. 7346--7353. DOI: 10.1021/ja069232
  13. Mason P.E., Neilson G.W., Enderby J.E., Saboungi M.-L., Dempsey C.E., MacKerell A.D., John Jr., Brady W. // J. Am. Chem. Soc. 2004. Vol. 126. N 37. P. 11462--11470. DOI: 10.1021/ja040034x
  14. Hibbard L.S., Tulinsky A. // Biochemistry. 1978. Vol. 17. N 25. P. 5460. DOI: 10.1021/bi00618a021
  15. Mande S.C., Sobhia M.E. // Protein Eng. 2000. Vol. 13. N 2. P. 133--141. DOI: 10.1093/protein/13.2.133
  16. Dunbar J., Yennawar H.P., Banerjee S., Luo J., Farber G.K. // Protein. Sci. 1997. Vol. 6. N 8. P. 1727--1733. DOI: 10.1002/pro.5560060813
  17. Moglich A., Krieger F., Kiefhaber T. // J. Mol. Biol. 2005. Vol. 345. N 1. P. 153--162. DOI: 10.1016/j.jmb.2004.10.036
  18. Bieri O., Wirz J., Hellrung B., Drewello M., Kiefhaber T. // PNAS. 1999. Vol. 96. N 17. P. 9597--9601. DOI: 10.1073/pnas.96.17.9597
  19. Conde O., Teixeira J., Papon P. // J. Chem. Phys. 1982. Vol. 76. N 7. P. 3747--3753. DOI: 10.1063/1.443413
  20. Svanidze A.V., Lushnikov S.G., Kojima S. // JETP Lett. 2009. Vol. 90. N 1. P. 80--85. DOI: 10.1134/S0021364009130165
  21. James D.W., Appleby R. // J. Phys. Chem. 1982. Vol. 86. N 14. P. 2788--2793. DOI: 10.1021/j100211a045
  22. Gallina M.E., Comez L., Perticaroli S., Morresi A., Ces\`aro A., De Giacomo O., Di Fonzo S., Gessini A., Masciovecchio C., Palmieri L., Paolantoni M., Sassi P., Scarponi F. // Philosoph. Magazin. 2008. Vol. 88. N 33--35. P. 3991--3998. DOI: 10.1080/14786430802481903
  23. Lide D.R. CRC Handbook of Chem. Phys. 70th ed., CRC Press, Boca Raton, FL, 1990
  24. Boudon S., Wipff G., Maigret B. // J. Phys. Chem. 1990. Vol. 94. N 15. P. 6056--6061. DOI: 10.1021/j100378a078
  25. Bencivenga F., Cunsolo A., Krisch M., Monaco G., Orsingher L., Ruocco G., Sette F., Vispa A. // Phys. Rev. Lett. 2007. Vol. 98. N 8--23. P. 085501. DOI: 10.1103/PhysRevLett.98.085501
  26. Haruki Takayama, Tomohiko Shibata, Yuto Kuroda, Shota Koda, Seiji Kojima // Jpn. J. Appl. Phys. 2014. Vol. 53. N 7S. P. 07KB06. DOI: 10.7567/JJAP.53.07KB06

Подсчитывается количество просмотров абстрактов ("html" на диаграммах) и полных версий статей ("pdf"). Просмотры с одинаковых IP-адресов засчитываются, если происходят с интервалом не менее 2-х часов.

Дата начала обработки статистических данных - 27 января 2016 г.

Учредители

Издатель

© 2024 Физико-технический институт им. А.Ф. Иоффе Российской академии наук
Powered by webapplicationthemes.com - High quality HTML Theme