Моделирование дополнительных центров связывания ионов железа в гемоглобине методом XANES-спектроскопии
РФФИ, Фундаментальные проблемы структурной диагностики функциональных материалов с применением источников синхротронного излучения с ультрамалым эмиттансом, 19-29-12052 мк
Пронина Е.В.
1, Кременная М.А.
1, Лысенко В.Ю.
1, Яловега Г.Э.
11Южный федеральный университет, физический факультет, Ростов-на-Дону, Россия
Email: epronina@sfedu.ru, kremennaya@sfedu.ru, vlysenko@sfedu.ru, yalovega@sfedu.ru
Поступила в редакцию: 19 мая 2023 г.
В окончательной редакции: 28 июля 2023 г.
Принята к печати: 31 октября 2023 г.
Выставление онлайн: 12 января 2024 г.
Проведена оценка вкладов дополнительных Fe-связывающих центров в гемоглобине и гемового железа в экспериментальный спектр гемоглобина, подвергшегося влиянию мочевины, на основе теоретического анализа экспериментальных спектров рентгеновского поглощения. Рассчитаны теоретические спектры рентгеновского поглощения за K-краем железа для структурных моделей предполагаемых дополнительных центров связывания и гема. C помощью процедуры линейной комбинации теоретических спектров установлено, что в обработанном гемоглобине с большей вероятностью ионы железа кроме гема располагаются в дополнительном Fe-связывающем центре, имеющем в своем окружении аминокислоты цистеин-93, гистидин-146 и аспарагин-94 (Cys93, His146, Asp 94). Ключевые слова: гемоглобин, XANES, дополнительные центры связывания железа, эндогенные токсиканты.
- S. Reeg, T. Grune. Antioxid. Redox Signal., 23 (3), 239 (2015). DOI: 10.1089/ars.2014.6062
- J.S. Cristovao, B.J. Henriques, C.M. Gomes. Protein Misfolding Diseases. Methods in Molecular Biology (Humana New York, N.Y., 2019), vol. 1873, p. 3-18. DOI: 10.1007/978-1-4939-8820-4
- D. Motz, S. Praetz, C. Schlesiger, J. Henniges, F. Bottcher, B. Hesse, H. Castillo-Michel, S. Mijatz, W. Malzer, B. Kanngieb er, C. Vogt. J. Anal. At. Spectrom., 38 (2), 391 (2023). DOI: 10.1039/D2JA00351A
- G.E. Yalovega, M.A. Kremennaya. Crystallogr. Rep., 65 (6), 813 (2020). DOI:10.1134/S1063774520060395
- N.N. Novikova, M.V. Kovalchuk, E.A. Yurieva, O.V. Konovalov, N.D. Stepina, A.V. Rogachev, G.E. Yalovega, O.V. Kosmachevskaya, A.F. Topunov, S.N. Yakunin. J. Phys. Chem. B, 123 (40), 8370 (2019). DOI: 10.1021/acs.jpcb.9b06571
- O.V. Konovalov, N.N. Novikova, M.V. Kovalchuk, G.E. Yalovega, A.F. Topunov, O.V. Kosmachevskaya, E.A. Yurieva, A.V. Rogachev, A.L. Trigub, M.A. Kremennaya, V.I. Borshchevskiy, D.D. Vakhrameev, S.N. Yakunin. Materials, 13 (20), 4635 (2020). DOI: 10.3390/ma13204635
- PDB-Protein Data Bank. http://www.rcsb.org/
- Y. Joly. Phys. Rev. B, 63 (12), 125120 (2001). DOI: 10.1103/PhysRevB.63.125120
- Н.Н. Новикова, С.Н. Якунин, М.В. Ковальчук, Э.А. Юрьева, Н.Д. Степина, А.В. Рогачев, М.А. Кременная, Г.Э. Яловега, О.В. Космачевская, А.Ф. Топунов. Кристаллография, 64 (6), 931 (2019). DOI: 10.1134/S0023476119060134
- K.B. Shumaev, O.V. Kosmachevskaya, A.A. Timoshin, A.F. Vanin, A.F. Topunov. Methods in Enzymology. Globins and Other Nitric Oxide-Reactive Proteins, Part A (Academic Press, 2008), 436, p. 445-461. DOI: 10.1016/S0076-6879(08)36025-X
- M. Padjasek, A. Kocy a, K. Kluska, O. Kerber, J.B. Tran, A. Kr ezel. J. Inorg. Biochem., 204, 110955 (2020). DOI: 10.1016/j.jinorgbio.2019.110955
- S.M. Ireland, A.C. Martin. Database, 2019, baz006 (2019). DOI: 10.1093/database/baz006
Подсчитывается количество просмотров абстрактов ("html" на диаграммах) и полных версий статей ("pdf"). Просмотры с одинаковых IP-адресов засчитываются, если происходят с интервалом не менее 2-х часов.
Дата начала обработки статистических данных - 27 января 2016 г.